Glucose déshydrogénase (GDH)
Description
La glutamate déshydrogénase (GDH) est une enzyme mitochondriale qui catalyse la désamination oxydative réversible du glutamate en a-cétoglutarate et sert de lien clé entre les voies anaboliques et cataboliques.Chez les mammifères, la GDH est soumise à une régulation allostérique et a une activité élevée dans le foie, les reins, le cerveau et le pancréas.L'activité de la GDH dans le sérum peut être utilisée pour différencier les maladies du foie dues à une inflammation du foie, qui ne présentent pas d'activité élevée de la GDH sérique, et les maladies qui entraînent une nécrose des hépatocytes, qui entraîne une élévation de la GDH sérique.
L'activité GDH est déterminée par un dosage enzymatique couplé dans lequel le glutamate est consommé par la GDH générant du NADH, qui réagit avec une sonde générant un produit colorimétrique (450 nm) proportionnel à l'activité GDH présente.Une unité de GDH est la quantité d'enzyme qui générera 1,0 mmole de NADH par minute à pH 7,6 à 37 °C
Structure chimique
Mécanisme de réaction
D-Glucose + accepteur → D-Glucono-1,5-lactone + accepteur réduit
spécification
| Articles de test | Caractéristiques |
| Description | Poudre blanche amorphe, lyophilisée |
| Activité | ≥160U/mg |
| Pureté(SDS-PAGE) | ≥90% |
| Solubilité (10 mg de poudre/mL) | Clair |
| Enzymes contaminantes | |
| Glucose déshydrogénase (NAD) | ≤0,02 % |
| Hexokinase | ≤0,02 % |
| A-Glucosidase | ≤0,02 % |
Transport et stockage
Transport: Packs de glace
Stockage :Conserver à -25~-15°C (Long terme), 2-8°C (court terme)
Re-test recommandéVie: 18 mois
